Урок 56 Тема. Білки: склад, будова, властивості. Біологічна роль білків. - Хімія 9 клас - Середня школа - Каталог статей - Учительська світлиця
Головна » Статті » Середня школа » Хімія 9 клас

Урок 56 Тема. Білки: склад, будова, властивості. Біологічна роль білків.


Урок 56
Тема. Білки: склад, будова, властивості. Біологічна
роль білків.
Мета: розширити уявлення про різноманітність органічних
сполук на прикладі білків як природних полімерів; ви ­
вчити їхній склад, будову; розглянути властивості;
визначити важливість амінокислот і білків для життє ­
діяльності організмів; розвивати вміння аналізувати
та робити висновки.
Матеріали: розчини яєчного білка, натрій хлориду, етилового
спирту, лугу, купрум(ІІ) сульфату.
обладнання: штатив з пробірками, пальник, пробіркотримач.
Базові поняття
та терміни:
білки, амінокислоти, амфотерні органічні сполуки,
пептидний зв’язок, пептид, поліпептиди.
Тип уроку: вивчення нового матеріалу.
Методи
навчання:
словесні, пояснювально ­ілюстративні, репродуктивні,
частково пошукові, проблемні, дослідницькі, інтерак ­
тивні, метод самостійної роботи.
структура уроку
I. Організаційний етап ................................. 1 хв
II. Мотивація навчальної діяльності.......................4 хв
III. Актуалізація опорних знань ........................... 3 хв
IV. Вивчення нового матеріалу ........................... 20 хв
V. Узагальнення та систематизація знань .................12 хв
VI. Домашнє завдання ...................................2 хв
VII. Підбиття підсумків уроку ............................. 3 хв
хід уроку
I. о рганізаційний етап
II. Мотивація навчальної діяльності
«Мозковийf штурм» f f
Учитель просить учнів сформулювати визначення поняття «життя».
Заслуховуються всі можливі варіанти.
Учитель зачитує висловлювання Фрідріха Енгельса: «Життя — це спо -сіб існування білкових тіл» — і просить його пояснити.
Розповідь f учителя f f
Жодне з природних явищ не викликало такої гострої боротьби сві-тоглядів, які завжди супроводжували проблеми живого. А причина цієї
боротьби — у самому об’єкті пізнання, його унікальності, неповторності

й складності. Поступово було накопичено достатньо експериментального
матеріалу, щоб дати таке визначення життя: «Життя є спосіб існування
білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин із на-вколишнім середовищем, причому з припиненням цього обміну речовин
припиняється й саме життя, що приводить до розкладання білка».
Сучасна наука уявляє життя як переплетіння найскладніших хімічних
процесів взаємодії білків між собою й іншими речовинами.
Повідомлення теми уроку, визначення його мети.
III. Актуалізація опорних знань
Бесіда f f
1. Чим є білки за своєю структурою?
2. Які групи, що входять до складу амінокислот, беруть участь в утво-ренні пептидного зв’язку?
3. Що таке дипептид, трипептид, поліпептид?
4. Напишіть у загальному вигляді схему утворення дипептиду.
IV. Вивчення нового матеріалу
1. Поняття про білки
Розповідь f учителя f f
Білки — природні високомолекулярні сполуки, що складаються із
залишків амінокислот, які з’єднані один з одним пептидними зв’язками.
Фактично білки є полімерами, мономерами яких є амінокислоти.
Олігопептиди включають до 10 залишків амінокислот (дипептиди, трипеп-тиди тощо), а поліпептиди — більше 10 залишків. Поліпептиди, що містять
100 і більше амінокислотних залишків,— це і є білки. Молекулярна маса біл-ків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів. Більшість білків
людського організму містять кілька сотень амінокислотних залишків.
За складом білки розділяють на протеїни — прості білки, що складають-ся із залишків амінокислот, і протеїди — складні білки, які складаються
із залишків амінокислот і різних небілкових речовин.
Білки називають також протеїнами (від грец. protos — перший, голов -ний). Цією назвою виділяється першорядне значення білків для життєвого
процесу. У клітині міститься багато органічних сполук. Після видалення
води в сухому залишку на першому місці за вмістом розташовані білки.
Вони складають 10–20 % від сирої маси й 50–80 % від сухої маси клі-тини.
2. Будова білків
Розповідь f учителя f f
(Демонструється відеофільм «Будова молекул білків».)
У складі білків зустрічаються залишки 20 амінокислот. Властивості
білків залежать не тільки від того, які амінокислотні залишки утворюють

їх, але й від того, в якій послідовності вони з’єднуються один з одним.
Таку послідовність називають первинною структурою білка. Установлення
первинної структури білків — важливе наукове завдання. Інформація про
первинну структуру всіх білків організму міститься в молекулі дезоксири -бонуклеїнової кислоти (ДНК).
До складу більшості білків входять 300–500 амінокислотних залиш-ків, але існують й більш великі молекули білків, що складаються з 1500
і більше амінокислот. Білки розрізняються й складом амінокислот, і числом
амінокислотних ланок, і особливо порядком чергування їх у поліпептидних
ланцюгах. Обчислення показують, що для білка, побудованого з 20 різних
амінокислот, що містить у ланцюзі 100 амінокислотних залишків, число
можливих варіантів може скласти 10130.
Поліпептидний ланцюг зазвичай згорнутий у спіраль, що має певну
просторову структуру, — a-спіраль. У більшості випадків білкова молекула
нагадує пружину, що розтягнута. Існування спіральної будови обумовлю -ється можливістю утворення водневих зв’язків між різними частинами
сусідніх амінокислотних залишків. Спіральну будову білків уперше вста-новив великий американський учений Лайнус Полінг.
(Демонструються комп’ютерні інтерактивні моделі або малюнки.)
Спіраль, у свою чергу, може приймати певну просторову будову, що
є власною для кожного білка: спіраль згортається в клубок (глобулу).
Таку будову називають третинною структурою білка. Для деяких білків
характерне об’єднання декількох клубків (субодиниць) в одну частинку,
що обумовлює четвертинну структуру білків. До складу таких об’єднань
можуть входити йони металів або інші речовини небілкової природи. Так,
молекула білка гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць, з’єднаних
з йоном Феруму, що дозволяє такій молекулі переносити кисень і вугле -кислий газ у тваринному організмі.
3. Властивості білків
Розповідь f учителя f f
У природі існує безліч різних білків. За фізичними властивостями
вони можуть істотно відрізнятися, що обумовлюється виконанням різних
функцій. Білки можуть бути надзвичайно м’якими і добре розчинятися
у воді, як білок альбумін, що міститься в яйці. А можуть бути надзвичай-но твердими і зовсім з водою не змішуватися, як білок кератин. Із таких
білків складаються роги, копита, нігті та пір’я або надміцний хітін, з яко -го складаються панцирі крабів, павуків тощо. Але можна з упевненістю
сказати, що білки не мають температури плавлення: при нагріванні вони
руйнуються та розкладаються.
Під дією різних факторів білки можуть розкладатися, втрачаючи свою
специфічну просторову будову. Руйнування просторової структури білка зі
збереженням його первинної структури називають денатурацією. Вона від-бувається при нагріванні, зміні кислотності середовища, дії випромінювання
або розчинів солей важких металів та органічних розчинників. Приклад

денатурації — згортання яєчних білків при варінні яєць або ущільнення
білків молока при скисанні. Денатурація може бути оборотною і необорот-ною. Необоротна денатурація може бути викликана дією на білки солей
важких металів — Плюмбуму або Меркурію.
Демонстраціяf досліду f f
Щоб продемонструвати властивості білків, можна провести такий до-слід.
Помістіть розчин білка в чотири пробірки. Першу пробірку інтенсивно
струсіть, у другу налийте розчин натрій хлориду, а в третю — етиловий
спирт. Четверту пробірку нагрійте в полум’ї спиртового пальника. За якими
ознаками можна зробити висновки про денатурацію білка? У якому випадку
денатурація відбулася інтенсивніше?
Якщо умови існування білків змінюються несуттєво (наприклад,
невелике підвищення температури або невелика зміна кислотності се -редовища), то при поверненні у вихідні умови структура білка може
відновитися — цей процес називають ренатурацією білка. Здатність до
ренатурації доводить, що властивості й просторова будова білків обу -мовлюються виключно первинною структурою, тобто амінокислотною
послідовністю поліпептидів.
Інша хімічна властивість білків — здатність до гідролізу в кислотному
або лужному середовищі. При гідролізі розриваються пептидні зв’язки
і відбувається розщеплення поліпептидного ланцюга з утворенням білків
меншої молекулярної маси. Повний гідроліз до окремих амінокислот
відбувається при тривалому нагріванні білків з концентрованою хлорид-ною кислотою. Аналізуючи продукти, можна встановити амінокислотний
склад білків.
При потраплянні білкових речовин у шлунок під дією хлоридної кис -лоти і ферменту пепсину відбувається їх гідроліз. Наш організм може за -своювати білкові речовини тільки як суміш окремих амінокислот.
4. Виявлення білків
Розповідь f учителя f f
Для виявлення білків або окремих амінокислот в їхньому складі вико-ристовують спеціальні якісні реакції. Ці реакції супроводжуються зміною
забарвлення, тому їх називають кольоровими реакціями білків.
Так, при дії на слаболужний розчин білка розчину купрум(ІІ) сульфату
з’являється фіолетово-синє забарвлення розчину, обумовлене зв’язуванням
йонів Купруму поліпептидами. Цю реакцію називають біуретовою, вона
є універсальною для всіх білків, оскільки виявляє наявність пептидних
зв’язків.
fЛабораторнийf дослідf 13f «Властивостіf білків» f f f f
(за f програмоюf цеf лабораторнийf дослідf №14)
Завдання . У пробірку налийте 1–2 мл розчину білка й додайте декілька
крапель розчину лугу. Потім прилийте трохи розчину купрум(ІІ) сульфату.
Як змінюється забарвлення? Про що це свідчить?
286
За допомогою ксантопротеїнової реакції можна виявити в складі білків
ароматичні амінокислоти, наприклад фенілаланін, тирозін, пролін тощо.
Для проведення цієї реакції на білок або його розчин діють концентрованою
нітратною кислотою. За наявності ароматичних амінокислот білок забарв-люється в жовтий колір. Іноді неакуратні хіміки проводять таку реакцію,
коли проливають на шкіру або нігті нітратну кислоту. На місці потрапляння
кислоти залишається жовта пляма, яку не можна змити, вона зникне, тільки
якщо видалити молекули білків, що прореагували з кислотою.
V. Узагальнення та систематизація знань
Робота f зf текстомf уf парах f f
Завдання 1. Прочитайте текст і заповніть таблицю «Функції білків в ор-ганізмі». Поясніть, чому білки мають пріоритетне значення для життя.
Біологічна роль білків
У людському організмі білки виконують найрізноманітніші функції,
про які ви докладно довідаєтеся в курсі біології. Згадаємо тільки найваж -ливіші з них. Усі без винятку хімічні реакції в організмі відбуваються
в присутності спеціальних каталізаторів — ферментів, які являють собою
білкові молекули. Вони прискорюють реакції у мільйони разів, причому
кожну реакцію каталізує свій власний фермент.
Деякі білки виконують транспортні функції — переносять молекули
або йони в місця синтезу або накопичення речовин. Наприклад, у крові
міститься білок гемоглобін, що переносить кисень до тканин і вуглекислий
газ від них, а білок міоглобін запасає кисень у м’язах.
Білки — це будівельний матеріал клітин. Із них побудовані опорні,
м’язові, покривні тканини.
Білки-рецептори сприймають і передають сигнали, що надходять від
сусідніх клітин або з навколишнього середовища. Наприклад, дія світла
на сітківку ока сприймає білок родопсин.
Білок — важливий компонент їжі людини. Основні джерела харчового
білка: м’ясо, молоко, продукти переробки зерна, хліб, риба, овочі. Потре -ба в білку залежить від віку, статі, виду діяльності. В організмі здорової
людини повинен бути баланс між кількістю спожитих білків і продуктами
розпаду, що виділяються. Для оцінки білкового обміну уведене поняття біл-кового балансу. У зрілих літах у здорової людини існує нітрогенова (азотна)
рівновага, тобто кількість Нітрогену, отриманого з білками їжі, дорівнює
кількості виділеного Нітрогену. У молодому організмі йде накопичення
білкової маси, тому нітрогеновий баланс буде позитивним, тобто кількість
спожитого Нітрогену перевищуватиме кількість виведеного з організму.
У людей літнього віку, а також при деяких захворюваннях спостерігається
негативний нітрогеновий баланс. Тривалий негативний нітрогеновий баланс
веде до загибелі організму.
У процесі травлення білки їжі гідролізуються до амінокислот, які слу -жать вихідною сировиною для синтезу інших білків, необхідних такому
організмові. Амінокислоти всмоктуються із шлунково-кишкового тракту
і з кров’ю надходять у всі органи і тканини, де використовуються для
синтезу білків і піддаються різним перетворенням. Існують такі амінокис-лоти, які організм не в змозі синтезувати сам і одержує тільки з їжею,— їх
називають незамінними. Добова потреба дорослої людини в кожній із неза-мінних амінокислот становить у середньому близько 1 г. При нестачі неза-мінних амінокислот затримується ріст і розвиток організму. Оптимальний
вміст незамінних амінокислот у харчовому білку залежить від віку, статі
та професії людини, а також від інших причин. Замінимі амінокислоти
синтезуються в організмі людини.
Тваринні й рослинні білки засвоюються організмом неоднаково. Якщо
білки молока, молочних продуктів, яєць засвоюються на 96 %, м’яса
й риби — на 93–95 %, то білки хліба — на 62–86 %, овочів — на 80 %,
картоплі й деяких бобових — на 70 %. Проте суміш цих продуктів може
бути біологічно більш повноцінною. Необхідно пам’ятати, що деякі амі -нокислоти при тепловій обробці, тривалому зберіганні продуктів можуть
утворювати незасвоювані організмом сполуки, тобто ставати «недоступни-ми». Це знижує цінність білка.
На ступінь засвоєння організмом білків впливає технологія одержання
харчових продуктів і їхня кулінарна обробка. При помірному нагріванні хар -чових продуктів, особливо рослинного походження, засвоюваність білків тро -хи зростає. При інтенсивній тепловій обробці засвоюваність знижується.
Добова потреба дорослої людини в білку різного виду 1–1,5 г на 1 кг
маси тіла, тобто приблизно 85–100 г. Частка тваринних білків повинна
становити приблизно 55 % від загальної його кількості в раціоні.
Наводимо приклад заповненої таблиці «Функції білків в організмі».
Функція
білків
її суть Приклади білків
Будівельна Будівельний матеріал
клітин
Колаген, мембранні білки
Транспортна Переносять різноманітні
речовини
Гемоглобін для переносу
кисню та вуглекислого газу
Захисна Знешкоджують чужорідні
речовини
Гамма-глобулін сироватки
крові
Енергетична Постачають енергію в ор-ганізм
При розщепленні 1 г білка
вивільняється 17,6 кДж
енергії
Каталітична Прискорюють хімічні реак-ції в організмі
Усі ферменти за своєю при -родою є білками, напри -клад рибонуклеаза
Рушійна Забезпечують усі види ру-ху, що виконують клітини
та органи і організми
Міозін (білок м’язів)
Регуляторна Регулюють обмінні процеси Гормони, наприклад інсу -лін
Висновок: пріоритетна роль білків у клітинах і організмі пояснюється
різноманіттям їхніх функцій, тому вони є основою життя.
Завдання 2 (робота в парах). Складіть перелік найважливіших понять
і термінів з теми «Білки». Придумайте запитання до цих термінів і задайте
їх одне одному.
Приклад переліку: білки, протеїни, пептидний зв’язок, незамінні амі -нокислоти, первинна структура білка, вторинна структура білка, третинна
структура білка, четвертинна структура білка, денатурація, ренатурація.
VI. Домашнє завдання
Виконати завдання за підручником.
VII. Підбиття підсумків уроку
Категорія: Хімія 9 клас | Додав: uthitel (01.03.2014)
Переглядів: 5426 | Рейтинг: 3.5/2
Всього коментарів: 0
Ім`я *:
Email *:
Код *: